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甲硫氨酸的R基是-CH2-CH2-S-CH3，它的分子式是
A．C5H11O2NSB．C3H7SC．C4H11O2SD．C5H11O2N
题型：单选题难度：偏易来源：月考题
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据魔方格专家权威分析，试题“甲硫氨酸的R基是-CH2-CH2-S-CH3，它的分子式是[]A．C5H11O2NSB．C3..”主要考查你对&&氨基酸&&等考点的理解。关于这些考点的“档案”如下：
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氨基酸及其种类： 1．氨基酸的组成元素：C、H、O、N，有的含有S。 2．氨基酸的结构通式：&3．氨基酸的结构特点 (1)氨基和羧基的数目：每个氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基，R基中也可能含有氨基或羧基。 (2)连接位点：构成蛋白质的氨基酸都有一个-NH2和一个-COOH连在同一个碳原子上，此特点为判断某化合物是否是构成蛋白质的氨基酸的依据。 氨基酸的分类及特性： 氨基酸分为必须氨基酸和非必须氨基酸 1、必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 3、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。&&思维拓展： 1、自然界中氨基酸的种类约100种，其中在生物体中组成蛋白质的氨基酸约有20种（8种必需氨基酸），但并非生物体内每一种蛋白质都一定含有20种氨基酸。 2、8种必需氨基酸可用谐音记忆“一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）人来（赖氨酸）写（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸）书（苏氨酸）”。 3、儿童必需氨基酸比成人多一种，为组氨酸。
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在生物化学中,什么叫辅酶?
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辅酶coenzyme【定义】某些为催化活性所必需的,与酶蛋白疏松结合的小分子量的有机物质.　一部分酶除蛋白质部分外,尚含有对它们的功能直接有关的一些无机或有机成分,这些成分统称为酶的辅因子,如果缺少这些成分,酶就显不出活性.　辅因子包括金属离子和一些分子量不大的有机化合物.一般常见的金属离子有锌离子(Zn()、镁离子(Mg()、铁离子(Fe()、铜离子(Cu()等,例如醇脱氢酶含锌、精氨酸酶含锰、而多酚氧化酶则含铜等.　与酶蛋白结合很松弛,用透析和其它方法很易将它们与酶分开的称为辅酶（Coenzyme）——还有激活剂与辅基之分（见文章的最后,此不表）.辅酶尽管不同于酶的底物,但在作用方式上和底物类似,在酶反应过程中与酶结合、分离及反复循环.辅酶用量的确定可将它们按底物处理.例如乳酸脱氢酶中辅酶按双底物动力学方程计算.
有不少酶既含有金属辅因子也含有辅酶.许多辅酶是或维生素的衍生物.　作为辅酶的B族维生素及其衍生物　20世纪前 50年在维生素研究中的突出成就就是分离和鉴定了许多维生素（特别是 B族维生素）并阐明了它们在人体内的作用.发现不少维生素类 (特别是B族维生素或其衍生物)是有机体中一些重要酶类的辅酶,它们的需要量虽不多但必须从食物中摄取.【常见的辅酶（B族维生素辅酶）】1、硫胺素　即维生素B1.它在生物体内的辅酶形式是硫胺素焦磷酸 (TPP)（图1[硫胺素焦磷酸(TPP)的结构式]）.　硫胺素焦磷酸过去也称为辅羧酶.它在动物糖代谢中起着重要作用,例如丙酮酸在脱羧作用时需要它.在TPP缺少的情况下,代谢中间物丙酮酸不能顺利脱羧会积聚于血液和组织中而出现神经炎症状.TPP 还是其他酶例如 -酮酸氧化酶、转酮醇酶的辅酶.TPP催化的酶反应还需要有镁离子的存在.2、烟酰胺　是一系列酶类的辅酶的前体.　很早就知道烟酰胺可以防止糙皮病.1904年已知酒精发酵时不能缺少一种叫辅酶Ⅰ的物质,1933年这种辅酶Ⅰ被分离出来.1934年德国生化学家O.瓦尔堡又分离出一个与辅酶Ⅰ相近似的物质,称为辅酶Ⅱ,并证实了烟酰胺是这两种辅酶的组成部分,现在已经弄清楚辅酶Ⅰ的化学组成是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD()（图2[辅酶Ⅰ即NA的结构式]的结构式" class=image>）,辅酶Ⅱ的化学组成为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NAD).　以NAD(和NADP(为辅酶的酶,称为吡啶核苷酸（或烟酰胺核苷酸）连接的脱氢酶.这些酶催化细胞内的氧化还原反应.一般说来,与NAD(相连的脱氢酶类通常与呼吸过程有关,而与NADP(相连的则与生物合成反应有关.3、核黄素 即维生素B2.参与组成两种辅酶,是细胞内的氧化还原系统的主要成分,它们是黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD).　FMN和FAD是一系列黄素连接的氧化还原酶或称为黄素蛋白类的辅酶,从它们与酶蛋白结合紧密的程度来说,也可认为是辅基.这些酶中有的除了FMN或FAD外,还需要一些金属辅助因子,如铁或钼离子等.因此它们被称为金属黄素蛋白.这些酶催化一系列可逆或不可逆的细胞中的氧化还原反应.4、吡哆醛及其衍生物　吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇总称为维生素B6（图3[维生素的结构式]的结构式" class=image>）.维生素B6参与形成两种辅酶,即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸.　需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作为辅酶的酶在氨基酸代谢中特别重要,催化转氨、脱羧以及消旋作用等.5、生物素　作为一些酶的辅基而起辅因子作用.它以共价键的形式通过酰胺键和脱辅基酶蛋白的一个专一赖氨酰残基的ε- 氨基相连.ε-N-生物素酰-L-赖氨酸称为生物胞素(biocytin) (图4[生物素作为辅基的形式]).　需要生物素的酶类能催化二氧化碳的参入 (羧化作用)或转移,因而生物素和二氧化碳的固定密切相关.在羧化作用时还需要腺苷三磷酸(ATP)和镁离子的存在,此外生物素在蛋白质生物合成中以及转氨基作用中也起着重要作用.6、泛酸　最初作为酵母的生长因子被分离出来.由于在生物中广泛存在,因而被称为泛酸.泛酸的辅酶形式是辅酶A（CoA或CoASH）,是酶促乙酰化作用的辅助因子（图5[辅酶A的结构式]）,在生物学上的重要性是作为酰基的载体或供体,在代谢上尤其是脂肪酸的代谢上甚为重要.7、叶酸　由于最早是从菠菜叶中被分离出来,故名.　叶酸的辅酶形式是四氢叶酸(图6[四氢叶酸的结构式]),它作为酶促转移一碳基团（如甲酰基等）的中间载体而在嘌呤类、丝氨酸、甘氨酸和甲基基团的生物合成中起作用.此外,叶酸在核蛋白的生物合成上也是不可缺少的.8、维生素　在20年代已经发现给病人吃动物的肝能治疗恶性贫血,说明肝中有一种因子对恶性贫血有效.现在维生素B12已经被分离提纯并且结构也已弄清.维生素B12的结构中有一个咕啉(corrin)环系统,并且含有钴离子及氰基(CN),故又称氰钴胺素.纯净的维生素B12溶液呈红色,这也是一般钴化合物的特征.作为辅酶时,维生素B12中的CN被5＇-脱氧腺苷基团所代替,称为辅酶B12.这是一个不稳定的化合物,当有氰化物存在或暴露于光照下即转变为维生素B12.如以5＇-脱氧腺苷基代替式中的黑体-CN基,就是辅酶B12的结构式.
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S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在 β 链的第六位，正常的 Glu 被 Val 取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起 HbS 在红细胞中线性缔合，导致氧 结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。 以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系 核糖核酸酶由 124 个 AA 残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫 键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成 4 对二硫键理论上有 105 种不同配对方 式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的 多肽链寻其特定 AA 序列卷曲折叠成自然酶的空间构象， 对二硫键也正确配对， 4 此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。 充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。 以 Hb 为例说明 Pr 空间结构和功能的关系 Hb 由两条α肽链和两条β肽链组成，4 个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状 Pr。未结合 O2 时，α1/β1 和 2+ α2/β2 成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb 与 O2 亲和力小，Fe 半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第 2+ 2+ 一个 O2 与 Fe 结合后，此时 Fe 半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二 个 O2 的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与 O2 的结合，最后 Hb 结构均显得相对松弛，称松弛态。 肽： 由多个 AA 通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物。 亚基： 亚基： 具有四级结构的 Pr 中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称~ *变构效应： 变构剂与变构 Pr 结合后引起变构 Pr 的构象变化，进而引起该 Pr 活性改变。 变构效应： 变构效应 协同效应(cooerativity)：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合。 协同效应 ： 分子伴侣(chaperon)：一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。 分子伴侣 ： 模体(motif)：指在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有 模体 ： 特殊功能的空间结构，称为模序。 蛋白质的理化性质 1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性 解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的 pH 值称为蛋白质的等电点。 2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜 水化膜和表面电荷 电荷是稳定蛋白质亲水 水化膜 电荷 溶胶的两个重要因素。 3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强， 最大吸收峰为 280nm。 4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物 蛋白质在某些理化因素的作用下， 蛋白质在某些理化因素的作用下 活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有 机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。 实质：二硫键和非共价键被破坏，一级结构不改变。变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋 白酶水解。 蛋白质的分离与纯化 1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉 淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH 在蛋白质的等电点处效果 最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。 2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其 pI 的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的 大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。 3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。 4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进 行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。根 据凝胶层析原理，对同一类型化合物的洗脱特征与组分的分子量有关。流过凝胶柱时，按分子大小顺序流出，分子 量大的走在前面。 5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白 质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数 S 成正比。 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是： A.MB(Mr：68500) B.血清白蛋白(Mr：68500) C.马肝过氧化氢酶(Mr：247500) D.牛胰岛 素(Mr：5700) 氨基酸中含有两个羧基的是：酸性氨基酸，他们是天冬氨酸 Asp 和谷氨酸 Glu。 第二章 核酸的结构与功能 DNA 一级结构： DNA 分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。 一级结构： RNA 的一级结构： RNA 分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。 的一级结构： hnRNA:核内合成 mRNA 的初级产物，比成熟 mRNA 分子大得多，这种初级 mRNA 分子大小不一被称为核内不均 一 RNA。 基因： 分子中具有特定生物学功能的片段。 基因： DNA 分子中具有特定生物学功能的片段。2资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，基因组： 序列称为基因组。 基因组： 一个生物体的全部 DNA 序列称为基因组。 DNA 变性：某些理化因素作用下 DNA 双链互补碱基对之间的氢键断裂， DNA 双螺旋结构松散成为单链的现象。 使 变性： DNA 复性： 变性核酸在适当条件下两条互补链重新配对形成天然双螺旋构象的现象。 复性： *Tm:DNA 变性到完全解链是在一个相当窄的温度范围内完成，此范围内 OD260 达到最大值 50%的温度为 DNA 解 链温度，又称熔解温度 melting temperature。G≡C 越多 Tm 越高，因为三键断裂需要更多能量。 退火： 退火： 热变性 DNA 经缓慢冷却后即可复性的过程。 *分子杂交： 按碱基互补配对原则使完全或不完全的两条单链相互结合形成双链或局部双链的过程。 分子杂交： 分子杂交 *DNA 双螺旋结构的特点 1、DNA 是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间 以氢键结合，其中 A＝T,G≡C 称碱基互补。 2、是右手螺旋结构，直径 2nm，每周 10 个碱基，每个碱基旋转 36°，螺距 3.4nm，碱基平面间距 0.34nm。 3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要。 *真核生物 mRNA 的结构特点与功能 真核生物 mRNA 是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为 hnRNA。大多数真核成熟的 mRNA 分子具有典型的 5’端的 7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP，m7GpppG）帽子结构 3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。不含内含子。个别核 苷酸有甲基化修饰。 5’-端的帽子结构与蛋白质合成正确起始有关。 促进核蛋白体与 mRNA 的结合， 加速翻译起始速度， 增强 mRNA 的稳定性。3’-端的 polyA 尾巴结构与 mRNA 从核内向胞质的转移及 mRNA 的稳定性有关。 mRNA 的功能为作为 Pr 合成的模板，转录核内 DNA 遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导 Pr 合成中 AA 的 排序。 *真核生物 tRNA 的结构特点与功能 真核生物 1、含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶(DHU)，假尿嘧啶(ψ)，甲基化嘌呤等，占所有碱基的 10-20%。2、局部碱基 互补配对形成茎环结构。3、二级结构是三叶草形，三级结构是倒 L 形。4、3’端氨基酸臂――转运氨基酸。5、反 密码环中的反密码子――识别 mRNA 上的密码子。tRNA 的功能为在 Pr 合成过程中作为 AA 载体，将其转呈给 mRNA。 第三章 酶 酶抑制剂： 酶抑制剂： 使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。 酶激活剂： 酶激活剂： 使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。 酶活性单位： 酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所 需的酶量。 变构酶： 变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调 节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶。 酶的共价修饰： 酶的共价修饰： 酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。 阻遏作用： 阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过 程称阻遏作用（例子为 lac 操纵子机制，参见第十三章） 。 同工酶： 同工酶： 催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。 何谓酶活性中心？ 酶的必须基团有哪几种 酶的必须基团有哪几种？ 何谓酶活性中心？**酶的必须基团有哪几种？ 酶的必须基团在空间上相互靠近组成具特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，此区 域为酶的活性中心。 （考到名词解释） 活性中心内的必须基团有两类 结合基团：结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。 催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应。 活性中心内的必须基团可同时具这两方面的功能。活性中心外的必须基团：不参加活性中心组成但对维持酶活 性中心应有的空间构象起重要作用。 何为酶的特异性？有哪三种？ 何为酶的特异性？有哪三种？ 酶的特异性：酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键， 催化一定的化学反应并产生一定的底物，酶的这种特性称酶的特异性。 1、绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。 2、相对特异性：有些酶的特异性相对较差，可作用于一类化合物或一种化学键。 3、立体异构特异性：有些酶仅作用于底物中的一种立体异构体。 米氏方程， 的意义和如何测定(考到选择题) 米氏方程，Km,Vm 的意义和如何测定 V=Vm[S]/Km+[S] Km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。可用来表示酶对底物的亲和力，于底物亲和力成反比关系， ：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 使酶的特征性函数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。测 Km 可鉴别酶，如 某一底物有几种酶，各有一定的 Km 值。 Vm 等于酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比，如果酶总浓度已知，便可通过 Vm 计算酶的转 等于酶完全被底物饱和时的反应速度， 换数，定义为酶被底物充分饱和时单位时间内酶分子催化底物转变为产物的分子数。3资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，比较三种可逆抑制作用的特点及 比较三种可逆抑制作用的特点及 Vm 和 Km 变化 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂 Km 增大 不变 减小 Vm 不变 减小 减小 竞争性抑制：竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成 中间产物。抑制作用的大小与抑制剂和底物浓度 底物浓度以及酶对他们的亲和力有关。此种抑制可通过增大底物浓度解除。 底物浓度 Km↑Vm 不变 非竞争性抑制：一支与酶活性中心以外必须基团结合，不影响酶与底物结合，酶与底物结合也不影响酶与抑制 剂结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放产物，抑制作用强弱只与抑制剂浓度有关。Km 不变 Vm↓ 反竞争性抑制：抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，既减少中间产物转化为产物的量也减少从中间产物解 离出游离酶和底物的量。Km↓Vm↓ 以竞争性抑制的原理揭示磺胺类药物抑菌的机制 磺胺类药物作用机制属于竞争性抑制。对磺胺类药物敏感的细菌生长繁殖时不能直接利用环境中的叶酸， 而 是在菌体内 FH2 合成酶催化下以对氨基苯甲酸等为底物合成 FH2，FH2 是核苷酸合成过程中辅酶之一 FH4 的前体。磺胺 类药物化学结构与对氨基苯甲酸相似，是 FH2 合成酶的竞争性抑制剂，抑制 FH2 的合成，细菌因此造成核苷酸与核酸 合成受阻而影响其生长繁殖。人因为能够直接利用食物中的 FH4 故不受影响，根据竞争性抑制剂作用的特点增大药 物浓度能够增强作用效果。 简述酶原及酶原激活的意义 酶原：无活性的酶前体；酶原激活：酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变 而表现出酶的活性的过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程 意义：1、保护消化器官本身不受酶水解破坏 2、保证酶在特定部位与环境中发挥作用 3、酶原可以视为酶的储 存形式。 酶活性调节的三种方式 1、酶原激活：酶原向酶转化的过程，一定条件下酶前体水解开特定的肽键致使构象改变而表现出酶的活性的 过程，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程。 2、变构调节：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活 性，这种调节方式为变构调节。 3、共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。 第四章 糖代谢 糖代谢的基本概况 葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应，在不同类型细胞内的代谢途径有所不同，分解代谢方式还在很大程度 上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成 CO2 和水、糖酵解生成乳酸。另外，G 也可以进入磷酸戊糖途径等进行代 谢。G 也可合成代谢聚合成糖原，储存在肝或肌肉组织。有些非糖物质如乳酸、丙酮酸可以经过糖异生途径转变为 G 或糖原。 **总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能，CO2 及脱氢部位。 总结糖酵解、 及脱氢部位。 总结糖酵解 糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能， 糖酵解(glycolysis)：指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸 的过程， 糖酵解 ：指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程，又称为糖无氧分解。部位：胞浆。净生 的过程 又称为糖无氧分解。部位：胞浆。 成 2ATP。 。 第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称为糖酵解途径(glycolytic pathway)。 葡萄糖(己糖激酶 己糖激酶)―→6-磷酸葡萄糖 磷酸葡萄糖←→6-磷酸果糖 磷酸果糖激酶 磷酸果糖(6-磷酸果糖激酶 二磷酸果糖(醛缩酶 葡萄糖 己糖激酶 磷酸葡萄糖 磷酸果糖 磷酸果糖激酶-1)―→1,6-二磷酸果糖 醛缩酶 二磷酸果糖 醛缩酶)←→3-磷酸甘 磷酸甘 油醛[同时还生成磷酸二羟丙酮,可通过磷酸丙酮异构酶互换] ←→1,3-二磷酸甘油酸 二磷酸甘油酸←→3-磷酸甘油酸 磷酸甘油酸←→2 磷酸甘 油醛 二磷酸甘油酸 磷酸甘油酸 油酸←→磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶 磷酸烯醇式丙酮酸(丙酮酸激酶 油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶)―→丙酮酸 丙酮酸 第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。 调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶） 、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激 酶的变构抑制剂是 G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰 CoA 的反馈抑制； 6-磷酸果糖激酶-1 是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受 ATP 和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果 糖和 2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受 1,6-双磷酸果糖的变构激活，受 ATP 的变构抑制，肝中还受到丙 氨酸的变构抑制。 糖酵解的生理意义： 糖酵解的生理意义：当机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要由糖酵解获得。机体少数组织获能的 必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。 糖的有氧氧化(aerobic oxidation)：糖在有氧情况下，彻底氧化成水和 CO2 的过程。是机体主要供能方式。部 的过程。是机体主要供能方式。 糖的有氧氧化 ：糖在有氧情况下， 胞液及线粒体。 位：胞液及线粒体。一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生 36/38 分子 ATP。 第一阶段：葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸。胞液中。 第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA。丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成 （NADH+H+）和乙酰 CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生 2×3 分子 ATP 。丙酮酸脱氢酶系 丙酮酸脱氢酶系为关键酶。 丙酮酸脱氢酶系 第三阶段：经三羧酸循环彻底氧化分解。生成的乙酰 CoA 可进入三羧酸循环彻底氧化分解为 CO2 和 H2O，并 释放能量合成 ATP。一分子乙酰 CoA 氧化分解后共可生成 12 分子 ATP，故此阶段可生成 2×12=24 分子 ATP。 三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰 CoA 首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基4资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或 Krebs 循环。 草酰乙酸+乙酰 柠檬酸合酶)→柠檬酸 异柠檬酸(异柠檬酸脱氢酶 酮戊二酸(α-酮戊二酸脱氢酶复合 草酰乙酸 乙酰 CoA(柠檬酸合酶 柠檬酸 异柠檬酸 异柠檬酸脱氢酶 柠檬酸合酶 柠檬酸→异柠檬酸 异柠檬酸脱氢酶)→α-酮戊二酸 酮戊二酸脱氢酶复合 酮戊二酸 氧化脱羧)→琥珀酰 琥珀酸→延胡索酸 苹果酸→草酰乙酸 体,氧化脱羧 琥珀酰 CoA→琥珀酸 延胡索酸 苹果酸 草酰乙酸。 氧化脱羧 琥珀酸 延胡索酸→苹果酸 草酰乙酸。 三羧酸循环的特点： 三羧酸循环的特点： (1)经过 1 次三羧酸循环，消耗一分子乙酰 CoA。 + (2)4 次脱氢(1 分子 FADH2,3 分子 NADH+H )(可传递给呼吸链产生 ATP), 2 次脱羧(2 分子 CO2)，1 次底物水平磷 酸化(1 分子 GTP)。 (3)整个循环反应为不可逆反应。中间产物需要补充。 (4)三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶 三羧酸循环运转中最重要的酶 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶 三羧酸循环运转中最重要的酶)和 α-酮戊二酸脱氢酶 柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶(三羧酸循环运转中最重要的酶 酮戊二酸脱氢酶 系，且 α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。 TAC 的生理意义： 的生理意义： (1)氧化供能，一分子乙酰 CoA 通过 TAC 彻底氧化生成 12 分子 ATP；(2)TAC 是三大营养素的最终代谢通路， 糖，Fat，AA 在体内生物氧化均产生乙酰 CoA 然后进入 TAC；(3)是三大营养素代谢联系的枢纽；(4)为某些物质的 生物合成提供前体。如琥珀酰 CoA 为血红素合成前体，柠檬酸透出线粒体裂解出乙酰 CoA 作为脂肪酸、胆固醇合成 的前体。 8 分子丙酮酸彻底氧化所生成 ATP 的数量 1 分子丙酮酸通过三羧酸循环可直接生成 1 分子 GTP，4 分子 NADH+H+，1 分子 FADH2。1 分子 NADH+H+通 过氧化磷酸化生成 3 分子 ATP，1 分子 FADH2 生成 2 分子 ATP。 所以 1 分子丙酮酸彻底氧化能量生成为 1+4×3+1×2＝15 分子 ATP。8 分子丙酮酸即为 8×15＝120 分子 ATP。 酵解与有氧氧化途径之间的关系（ 巴斯德效应及 机制） 巴斯德效应及*机制 糖酵解与有氧氧化途径之间的关系（**巴斯德效应及 机制） 巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。 有氧时，由于酵解产生的 NADH 和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。缺氧时，NADH+H+不 能氧化，丙酮酸作为氢接受体而生成乳酸，且糖酵解途径加强。 **磷酸戊糖途径生理意义 磷酸戊糖途径生理意义 磷酸戊糖途径是指从 G-6-P 脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖 氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径 旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是 G-6-P，返回的代谢产物是 3-磷酸甘油醛 6-磷酸 磷酸甘油醛和 磷酸 旁路代谢途径 磷酸甘油醛 果糖，其重要的中间代谢产物是 5-磷酸核糖和 NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是 6-磷酸葡萄糖脱氢 果糖 磷酸葡萄糖脱氢 酶。 生理意义： 生理意义：1、为核酸的生物合成提供核糖。2、提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。① NADPH 是脂 肪酸合成等许多反应的供氢体；② NADPH 参与体内的羟化反应；③ NADPH 可维持 GSH 的还原性，防止过氧化 物损害。 蚕豆病病因：缺乏 6-磷酸葡萄糖（G-6-P）脱氢酶，NADPH 经磷酸戊糖途径产生减少，难使 GSH 维持还原状 态，使 RBC 膜蛋白遭受过氧化物损害难以维持完整性而易溶血即溶血性黄疸。 糖原**糖原(glycogen)： 动物体内糖的储存形式之一， 是机体能迅速动用的能量储备。 肌糖原： 主要供肌肉收缩所需； 糖原 肝糖原：维持血糖平衡。 糖原合成与分解的过程**，关键酶*及调节 糖原合成与分解的过程 ，关键酶 及调节 糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 1．糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。 ⑴活化： 由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖： 葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。 此阶段需使用 UTP， 并消耗相当于两分子的 ATP。 ⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG 所带的葡萄糖残基通过 α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使 糖链延长。糖原合酶 糖原合酶是糖原合成的关键酶。 糖原合酶 ⑶分支：当直链长度达 12 个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端 6～7 个葡萄糖残基组成的寡糖 链由 α-1,4-糖苷键转变为 α-1,6-糖苷键， 使糖原出现分支， 同时非还原端增加。 分支的形成不仅可增加糖原的水溶性， 更重要的是可增加非还原端数目，以便磷酸化酶能迅速分解糖原。 2．糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。 ⑴水解：肝糖原(糖原磷酸化酶)→1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶 磷酸化酶。 ⑵异构：1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。 ⑶脱磷酸：6-磷酸葡萄糖(葡萄糖 磷酸酶 葡萄糖-6-磷酸酶 葡萄糖 磷酸酶)→葡萄糖。肝和肾可以补充血糖。肌糖原不能分解成 G，只能进行 糖酵解或有氧氧化(葡萄糖-6-磷酸酶只存在肝、肾中，肌肉中没有)。 糖原合成与分解的生理意义： 糖原合成与分解的生理意义： 1．贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。 2．调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。 3．利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接 途径。 **糖异生、过程及意义 糖异生、 糖异生5资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生(gluconeogenesis)。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生 主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另 外的反应绕行。 由丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径(gluconeogenis pathway)。 1．丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶 丙酮酸羧化酶（需生物 丙酮酸羧化酶 素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。 2．1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP) →6-磷酸果糖(F-6-P)：由果糖双磷酸酶 催化进行水解，该酶也是糖异生的关键 果糖双磷酸酶-1 果糖双磷酸酶 酶之一。 3．G-6-P → G：由葡萄糖 磷酸酶 葡萄糖-6-磷酸酶 葡萄糖 磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉 组织不能生成自由葡萄糖。 糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 乙酰 CoA 羧化酶和丙酮酸羧化酶的共同点是：以生物素为辅酶。生物素是羧化酶的辅酶。 糖异生的意义： 糖异生的意义：1、空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖维持血糖浓度稳定；2、是肝糖元补充和恢复储备的重要 途径；3、肾糖异生促进泌氨排氢维持酸碱平衡。 乳酸循环(Cori 循环 及意义 循环)**及意义 乳酸循环 肌肉收缩(尤其式氧供应不足时)通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散入血， 再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。 形成原因：肝和肌组织中酶的特点所致。肝：糖异生活跃，葡萄糖-6-磷酸酶水解 6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖； 肌：糖异生活性低，无葡萄糖-6-磷酸酶。 乳酸循环的意义： 乳酸循环的意义：① 乳酸的再利用, 避免了乳酸的损失；② 防止乳酸的堆积引起酸中毒。 **血糖的来源与去路，调节 血糖的来源与去路， 血糖的来源与去路 调节* 血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为 3.89～6.11mmol/L (70～100mg%)。 1．血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血 糖的主要来源有：① 消化吸收的葡萄糖；② 肝脏的糖异生作用；③ 肝糖原的分解。血糖的主要去路有：① 氧化 分解供能；② 合成糖原（肝、肌、肾）；③ 转变为脂肪或氨基酸；④ 转变为其他糖类物质。 2．血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有： ⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度； 通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧 化利用以降低血糖浓度。 ⑵激素：①降低血糖浓度的激素――胰岛素。②升高血糖浓度的激素――胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、 生长激素、甲状腺激素。 ⑶神经系统。 肝肌糖原合成有何异同？ 肝肌糖原合成有何异同？ 肝糖元合成途径有二：1、直接途径：G 磷酸化为 G-6-P 再转化为 G-1-P 再与 UTP 反应生成 UDPG，在糖原合 酶作用下合成糖原。2、间接途径（三碳途径）G 先分解为乳酸，丙酮酸等三碳化合物再入肝异生成糖元。 骨骼肌内缺乏异生酶系，故肌糖原只有直接途径。 淀粉如何吸收又怎样变成肝糖元？ 淀粉如何吸收又怎样变成肝糖元？ 食物中的糖类主要是淀粉，经唾液和胰液中的α-淀粉酶催化水解为麦芽糖，麦芽三糖，异麦芽糖和α-临界糊 + 精，在小肠粘膜刷状缘经α-葡萄糖苷酶和α-临界糊精酶作用下水解为 G，经 Na 依赖型葡萄糖转运体摄入，由门 V 入肝。在肝中 G 转为糖原，或 G 分解为 lac，丙酮酸等三碳化合物再异生成糖。 比较糖代谢途径在细胞内进行的部位，关键酶，产物， 比较糖代谢途径在细胞内进行的部位，关键酶，产物，ATP 生成和消耗的情况 有氧氧化 酵解 磷酸戊糖 异生 胞质，mt 胞质 胞质 胞质，mt 丙酮酸脱氢酶复合体、柠 己糖激酶 G-6-P 脱氢酶 丙酮酸羧化酶 檬酸合酶、异柠檬酸脱氢 F-6-P 激酶-1 PEP 羧激酶 酶、 α-酮戊二酸脱氢酶复合 丙酮酸激酶 果糖二磷酸酶-1 体、糖酵解的三个酶 G-6-P 酶 CO2,H2O lac R-5-P G，糖原 36 或 38ATP 2ATP 作用不在产能 耗 2ATP 第五章 脂类代谢 **饱和 FA 如何氧化功能？脂肪酸的 β 氧化 饱和 如何氧化功能？ **脂肪的 β-氧化：脂酰 CoA 进入 mt 基质后在酶催化下从脂酰基的 β-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫 氧化： 脂肪的 氧化 解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰 CoA 和一分子比原来少 2 个碳原子的脂酰 CoA。部位：线粒体；基 部位： 部位 线粒体； 质酶： 氧化多酶复合体。 质酶：脂酸 β-氧化多酶复合体。体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个 氧化多酶复合体 阶段：6资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，⑴酯酸的活化：脂酰 CoA 的生成。氧化前必须活化。在线粒体外膜或内质网进行。脂酰 CoA 合成酶催化生成 脂酰 CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子 ATP。 两分子 ⑵脂酰 CoA 进入线粒体：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰 CoA 由肉碱（肉 毒碱）携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸 β-氧化的关键酶。 肉碱脂肪酰转移酶 肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ ⑶β-氧化：由四个连续的酶促反应组成： 脱氢酶 水化酶 脱氢酶 硫解酶 脂酰 CoA(~脱氢酶)→α,β-烯脂酰 CoA(~水化酶) →L-β-羟脂酰 CoA(~脱氢酶)→β-酮脂酰 CoA(~硫解酶)→1 乙酰 脱氢 烯脂酰 水化 羟脂酰 脱氢 酮脂酰 硫解 CoA+1 脂酰 CoA[少了 2 个碳 少了 个碳] ① 脱氢：脂酰 CoA 在脂酰 CoA 脱氢酶的催化下，生成 FADH2(接受 H)和 α,β-烯脂酰 CoA。 脂酰 烯脂酰 ② 水化：在水化酶的催化下，生成 L-β-羟脂酰 CoA。 羟脂酰 ③ 再脱氢：在 L-β-羟脂酰 CoA 脱氢酶的催化下，生成 β-酮脂酰 CoA 和 NADH+H+。 酮脂酰 ④ 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成 1 分子乙酰 CoA 和 1 分子减少了两个碳原子的脂酰 CoA。后者可继续 乙酰 脂酰 氧化分解，直至全部分解为乙酰 CoA。β-氧化反复进行生成大量乙酰 CoA，一部分在 mt 内经 TAC 彻底氧化，一部 分在 mt 内缩合成酮体，经血运至肝外组织氧化利用。 *软脂酸氧化生成水和 CO2 时生成多少 ATP? 软脂酸氧化生成水和 以 16C 的软脂酸为例来计算，则生成 ATP 的数目为：一分子软脂酸可经七次 β-氧化全部分解为生成 7 分子 FADH2（每分子 FADH2 通^呼吸氧化生成 2ATP）、7 分子 NADH+H+（每分子 NADH+H+氧化生成 3ATP）和 8 分子乙酰 CoA（每分子 CoA 氧化生成 12ATP），故 1 分子脂酸底氧化可得(7×2)+(7×3)+(8×12)=131 分子 ATP， 减去活化时消耗的两分子 ATP，故软脂酸可净生成 129 分子 ATP。 C18 进行 8 次 β-氧化生成：(8×2)+(8×3)+(9×12)－2=146 ATP － 柠檬酸-丙酮酸循环 柠檬酸 丙酮酸循环 乙酰 CoA 在 mt 内与草酰乙酸缩合成柠檬酸进入胞液，胞液中 ATP 柠檬酸裂解酶使柠檬酸裂解释放乙酰 CoA 和草酰乙酸，草酰乙酸再在苹果酸脱氢酶作用下还原为苹果酸转运回 mt 内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下分解为 丙酮酸再转运回 mt，最终均形成 mt 内的草酰乙酸再参与转运乙酰 CoA。通过此循环将 mt 内的乙酰 CoA 转运至胞 液中参与 FA 合成等代谢过程。 甘油三酯的合成代谢 肝及脂肪组织是合成 TG 的主要场所，以肝合成能力最强，合成部位均有合成 TG 的脂酰 CoA 转移酶 转移酶，合成 脂酰 TG 所需的甘油和 FA 主要由糖代谢提供 糖代谢提供。食物脂肪消化吸收后以 CM 形式进入血循环，运送至脂肪组织或肝，其脂 糖代谢提供 酸亦可用以合成脂肪。 甘油一脂途径：小肠粘膜细胞利用消化吸收的甘油一脂和 FA 合成 TG，甘油一脂在脂酰 CoA 转移酶作用下加 上两个脂酰 CoA 生成 TG，之后与 apo 生成 CM 进入淋巴转运。 甘油二脂途径：肝细胞和脂肪细胞主要按此途径合成 TG。葡萄糖循糖酵解途径生成 3-磷酸甘油，在脂酰 CoA 转移酶作用下，依次加上两分子脂酰 CoA 生成磷脂酸，再在磷脂酸磷酸酶作用下，水解脱去磷酸生成 1，2-甘油二 脂，然后在脂酰 CoA 转移酶催化下，再加上一分子脂酰基生成 TG。 **何谓酮体，酮体如何生成和氧化？酮体代谢的生理意义 何谓酮体， 何谓酮体 酮体如何生成和氧化？ 脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 乙酰乙酸、 羟丁酸和丙酮 羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 乙酰乙酸 1．酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰 CoA，关键酶是 HMG-CoA(羟甲基戊二 羟甲基戊二 合成酶。 酸单酰 CoA)合成酶 合成酶 其过程为：2 分子乙酰 CoA→乙酰乙酰 CoA (HMG-CoA 合成酶 合成酶)→HMG-CoA→乙酰乙酸 和乙酰 CoA)。生成 乙酰乙酸(和乙酰 乙酰乙酰 乙酰乙酸 的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为 β-羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。 2．酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰 CoA 转硫酶 转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体 琥珀酰 中，不消耗 ATP）和乙酰乙酸硫激酶 乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗 2 分子 ATP）。 乙酰乙酸硫激酶 其氧化利用酮体的过程为：β-羟丁酸 乙酰乙酸 乙酰 CoA→三羧酸循环 羟丁酸→乙酰乙酸 三羧酸循环。 羟丁酸 乙酰乙酸→乙酰 三羧酸循环 3．酮体生成及利用的生理意义： 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。酮体溶 于水，分子小，能通过血脑屏障及肌的毛细血管壁，是肌，尤其是脑组织的重要能源。脑组织不能氧化脂酸，但能 利用酮体。长期饥饿、糖供应不足时酮体可以代替葡萄糖成为脑组织及肌的主要能源。 **血浆脂蛋白可分为哪几类？有何生理作用？ （考到问答题） 血浆脂蛋白可分为哪几类？ 血浆脂蛋白可分为哪几类 有何生理作用？ 分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒→ β-脂蛋白→前 β-脂蛋白→ α脂蛋白。②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM → VLDL → LDL → HDL。 特点：TG 含量：CM＞VLDL＞LDL＞HDL；Pr 含量：HDL＞LDL＞VLDL＞CM 功能：乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运 外源性甘油三酯的转运有关；极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性 外源性甘油三酯的转运 内源性 甘油三酯的转运有关；低密度脂蛋白由 VLDL 代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞 肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞；高密度脂蛋 甘油三酯的转运 肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞 白来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关 胆固醇的逆向转运有关。 胆固醇的逆向转运有关 *载脂蛋白 apo 的概念和功能： 的概念和功能： 载脂蛋白 血浆脂蛋白中的 Pr 部分称载脂蛋白(apolipoprotein)。主要有：apoA，B，C，D，E 等五类。 功能：1、结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构；2、调节脂蛋白代谢关键酶的活性；3、参与脂蛋白受体的识别； 4、在脂蛋白代谢上发挥重要作用。 必须脂肪酸： 必须脂肪酸： 某些多不饱和 FA，动物机体自身不能合成需从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，是 PG，TX， LT 等生理活性物质的前体，包括亚麻，亚油，花生四烯酸。7资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，**脂肪动员： 考到名词解释） 储存在脂肪细胞内的脂肪被脂肪酶逐步水解为 FFA 及甘油并释放入血以供其它组织 脂肪动员： （考到名词解释 脂肪动员 （考到名词解释） 氧化利用的过程，限速酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶 (hormone-sensitive triglyceride lipase HSL) 脂肪动员的过程为：激素+膜受体→腺苷酸环化酶↑→cAMP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯 酶）↑→甘油三酯分解↑。 脂解激素―促进脂肪动员的激素： 肾上腺素、 去甲肾上腺素、 胰高血糖素、 ACTH(促肾上腺皮质激素)和 TSH(促 甲状腺激素)。 抗脂解激素―抑制脂肪动员的激素：胰岛素、前列腺素 E2 及烟酸 **胆固醇合成的调节与去路 胆固醇合成的调节与去路 合成部位：肝为主要场所，在胞液和内质网进行，脑组织和成熟 RBC 不合成。 原料：乙酰 CoA，为 G，AA，FA 在 mt 内的代谢产物，经柠檬酸-丙酮酸循环出 mt 反应。 合成的关键酶：HMG-CoA 还原酶 还原酶(羟甲基戊二酸单酰 CoA 还原酶) 去路： 主要去路为转变为胆汁酸； 转化为类固醇激素； 转化为 7-脱氢胆固醇经紫外光照射转变为 VitD3； 1、 2、 3、 4、脂化为胆固醇脂储存；5、一部分可随胆汁排入肠。 胆汁酸盐在脂类消化中的作用 胆汁酸盐是较强的乳化剂，能降低水油界面的张力使脂肪，胆固醇脂等疏水脂质乳化成细小微团，增加消化酶 与脂质的接触面积有利于脂肪及类脂的消化；形成混合微胶粒，作为脂肪分解产物的运载工具促吸收。 FA 入肝后有哪几条去路 1、活化生成脂酰 CoA 再与 3-磷酸甘油结合生成 TG 脂酰 生成 TG。2、活化生成脂酰 CoA 经脂酰肉碱转移 脂酰 酶系入 mt 进行β-氧化 或生成酮体或参与胆固醇合成。4、在内质网或 mt 内 β 氧化。3、β-氧化产生的乙酰 CoA 可入 TAC 或生成酮体或参与胆固醇 乙酰 入 碳链延长酶系延长碳链 延长碳链。5、参与磷脂合成 磷脂合成。 延长碳链 磷脂合成 进食糖类是通过哪些环节促进脂肪合成 G 可代谢产生 3-磷酸甘油和乙酰 CoA 作为原料合成脂肪；糖有氧氧化产生 磷酸甘油和乙酰 的柠檬酸，异柠檬酸可激活乙酰 CoA 羧化酶 羧化酶而促 FA 合成。 乙酰 比较 FA 合成和 β-氧化过程的区别 氧化过程的区别 FA 合成 β-氧化 氧化 原料 乙酰 CoA 脂酰 CoA 关键酶 肉碱脂酰转移酶 I 部位 胞液， 肝为主要场所， 合成能力 mt 内，除脑外大部分组织可氧化，以肝最活 比脂肪组织大 8 到 9 倍 跃 过程 缩合，还原，脱水，再还原 脱氧，加水，再脱氧，硫解 第六章 生物氧化 生物氧化(biological oxidation)：主要指糖，Fat，Pr 等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成 CO2 和水的过程， 生物氧化 ： 在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)： 在呼吸链电子传递过程中偶联 ADP 磷酸化生成 ATP， 又称偶联磷酸化。 产 氧化磷酸化 ： （ 主要方式） 生 ATP 主要方式） 底物水平磷酸化 酸化(substrate phosphorlation)： 考到名词解释）直接将底物分子中的高能键转变为 ATP 分子中的末端 （考到名词解释 底物水平磷酸化 ： 考到名词解释） （ 高能磷酸键的过程。 P/O 比值：物质氧化时每消耗 1molO2 所消耗的无机磷的物质的量，即生成 ATP 的物质的量。脱下氢通过 NADH 呼吸 比值： 链，P/O 比值接近 3；经琥珀酸呼吸链氧化，测得 P/O 比值为 2。 何谓呼吸链及意义呼吸链 呼吸链(respiratory chain)：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐 何谓呼吸链及意义 呼吸链 ： 步传递，最终与氧结合生成水。 通过呼吸链物质代谢中产生的 2H 才能传递给 O2 并在此过程中偶联氧化磷酸化为机体各种代谢活动提供能量， 使机体能量的主要来源。过程与细胞呼吸有关，传递链又称呼吸链。呼吸链（酶和辅酶）按一定顺序排列在线粒体 内膜上。 化学渗透假说 chemiosmotic hypothesis ＋ 电子经呼吸链传递时，可将质子（Ｈ ）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生膜内外质子电化学梯度（Ｈ ＋ 浓度梯度和跨膜电位差） ，以此储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动 ADP 与 Pi 生成 ATP。实验证实，复合体 I、III、Ⅳ均具有质子泵的作用。 **呼吸链中四个复合体分别为何酶，辅基为何？ 呼吸链中四个复合体分别为何酶， 呼吸链中四个复合体分别为何酶 辅基为何？ 复合体 酶名称 辅基 I NADH-泛醌还原酶 FMN，Fe-S II 琥珀酸-泛醌还原酶 FAD，Fe-S III 泛醌-细胞色素 C 还原酶 铁卟啉，Fe-S IV 细胞色素 C 氧化酶 铁卟啉，Cu **辅酶 NAD+，Fe-S，泛醌，cyt 在呼吸链中各起何作用？ 辅酶 ， ，泛醌， 在呼吸链中各起何作用？ NAD+和泛醌为递氢体同时也可传递电子，Fe-S 和 cyt 为递电子体 **呼吸链组成及排列顺序和产生 ATP 的部位（考到问答题） 的部位（考到问答题） 呼吸链组成及排列顺序和产生 NADH 氧化呼吸链： 氧化呼吸链： ＋ NADH+H →IFMN(Fe-S)→CoQ→IIICytb562,b566,c1 →Cytc→IVCytaa3 →O28资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，复合体 I，III，IV 均可产生 ATP 琥珀酸氧化呼吸链： 琥珀酸氧化呼吸链： FADH2→IIFAD (Fe-S)→Cytb560→CoQ→IIICytb562,b566,c1 →Cytc→IVCytaa3 →O2 复合体 II 不产生 ATP，琥珀酸氧化呼吸链在 CoQ 以后与 NADH 氧化呼吸链相同 *呼吸链抑制剂类型及作用机制 呼吸链抑制剂类型及作用机制 1．呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递的抑制剂 复合体 抑制剂 机制 复合体 I(Fe-S) 鱼藤酮,粉蝶霉素 A,异戊巴比妥 此类抑制剂使细胞内呼吸停 此类抑制剂使细胞内 呼吸停 引起机体迅速死亡。 止，引起机体迅速死亡。 复合体 III (Cytb、Cytc1) 抗霉素,二巯基丙醇 CytC 氧化酶(CytC) CO,CN-,N3-,H2S 2．解偶联剂(uncoupler)：使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚、解偶联蛋白。 3．氧化磷酸化抑制剂：对电子传递及 ADP 磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素。 此外，ADP、甲状腺激素（解偶联作用） 、线粒体 DNA 突变均影响能量代谢。 **线粒体外 NADH 如何氧化 线粒体外 线粒体 mt 内生成的 NADH 可直接参加氧化磷酸化过程，胞浆中生成的 NADH 不能自由透过 mt 内膜，其所携带的氢 需某种转运机制进入 mt 才能经呼吸链进行氧化磷酸化，主要有 α-磷酸甘油穿梭 苹果酸 天冬氨酸穿梭 磷酸甘油穿梭和苹果酸 天冬氨酸穿梭。 磷酸甘油穿梭 苹果酸-天冬氨酸穿梭 磷酸甘油穿梭( shuttle)： α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)： 主要存在于脑和骨骼肌 这一系统以 3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为 磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶 α 磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中 NADH 的氢原子带入线粒体中，交给 FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如 NADH 通过此穿梭系统带一对 如 氢原子进入线粒体， ATP。 氢原子进入线粒体，则只得到 2 分子 ATP。 苹果酸-天冬氨酸穿梭(Malateshuttle) 苹果酸-天冬氨酸穿梭(Malate-asparate shuttle)： 主要存在于肝和心肌 此系统以苹果酸和天冬氨酸 苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中 NADH 的氢原子带入线 苹果酸和天冬氨酸 + 粒体交给 NAD ，再沿 NADH 氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成 3 分子 ATP ATP。 经此穿梭系统带入一对氢原子可生成 体内 CO2 及 H2O 产生的方式 CO2：生物氧化中的 CO2 不是直接由 C、O 化合生成而是由糖，脂，蛋白质等有机物质转变为含羧基化合物进行脱 羧反应产生。 H2O：由代谢物脱下 H 经呼吸链中多种酶与辅酶逐步传递最终与 O2 结合生成。 能量生成， 能量生成，储存和利用 体内能量来自物质的氧化分解，能量以高能磷酸键形式储存于 ATP 中，ATP 生成的方式有底物水平磷酸化和氧 化磷酸化。作为能源和能量直接供给着的 ATP 生成过多时可将高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸储存，当 ATP 不足时磷酸肌酸再将高能磷酸键转移给 ADP 生成 ATP。ATP 水解将能量转化成各种生理活动所需的能量。 高能化合物： 高能化合物： 磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、乙酰 coA、磷酸烯醇式丙酮酸、磷酸二羟丙酮、ATP 等等。 第七章 氨基酸代谢 *氮平衡（nitrogen balance）状态及意义 氮平衡（ 氮平衡 ）状态及意义：测定尿/粪中含氮量（排出氮）及摄入的食物的含氮量（摄取氮）,反映人 体 Pr 的代谢概况。 1、氮总平衡：摄入=排出，正常人 Pr 代谢情况 2、氮正平衡：摄入&排出，部分摄入的氮用于合成体内 Pr，儿童，孕妇及恢复期病人 3、氮负平衡：摄入&排出，见于 Pr 需要量不足，如饥饿，消耗性疾病 **营养必须 AA： 人体内有 8 种 AA 不能合成或合成不足，须由食物供应，称~ 营养必须 ： (借)缬 Val(一)异亮 Ile(两)亮 Leu(本)苯丙 Phe(淡)蛋 Met(色)色 Trp(书)苏 Thr(来)赖 Lys **食物 Pr 的互补作用：营养价值低的 Pr 混合食用则必须 AA 可相互补充从而提高营养价值。如：谷中 Lys 少，Trp 的互补作用： 食物 多；豆中 Lys 多 Trp 少，混食即可提高营养价值。 Pr 的消化，吸收和腐败过程： 的消化，吸收和腐败过程： 消化：小肠是 Pr 消化的主要部位，主要靠胰酶完成，胰酶原被肠激酶激活，将 Pr 分解为 AA 和寡肽，寡肽主 要在小肠粘膜刷状缘与胞液中的寡肽酶作用下水解。 ＋ 吸收：为经载体主动转运过程，载体蛋白与 AA，Na 形成三联体，过程与 G 吸收载体系统相似，包括中性，碱 性，酸性 AA 和亚氨基酸转运载体四种，其中中性为主。 腐败作用 putrefaction：肠道细菌对未消化的 Pr 和消化未吸收的 AA 所起的分解代谢过程。 产物：胺：AA 脱羧生成；氨：AA 脱氨基，血液中尿素渗入到肠腔受肠菌尿素酶水解生成；其他：苯酚，吲哚，甲 基吲哚，硫化氢 体内 Pr 降解方式及途径 不依赖 ATP 的过程（溶酶体） ：选择性差，主要降解外来 Pr 和长寿命 Pr 依赖 ATP 和泛素的过程（胞液） ：降解异常 Pr 和短寿命 Pr **联合脱氨基作用的形式及部位特征 联合脱氨基作用的形式及部位特征 转氨基作用(transamination)：在转氨酶催化下，可逆地将某一 AA 的氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成 相应的 AA；而原来的 AA 转变成α-酮酸。 AA 分解的主要反应是脱氨基作用，以联合脱氨基最为重要。9资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，联合脱氨基作用：先转氨基作用，再 L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨。AA 与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应 的α-酮酸和 Glu，Glu 再经 L-Glu 脱氢酶作用脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用，全过程 可逆为非必须 AA 合成途径。 转氨基作用与(谷氨酸)氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 α-酮酸的过程，称为联合脱 氨基作用。联合脱氨基作用主要在肝，肾。嘌呤核苷酸循环主要在骨胳肌和心肌（脑中 50%氨经此途径产生） 。丙 肝 氨酸氨基转移酶（ALT） ，又称为谷丙转氨酶（GPT）在肝中含量最高，天冬氨酸氨基转移酶（AST） ，又称为谷草 转氨酶（GOT）在心中最高。 GOT(AST)：心肌梗塞患者血清中 GOT 明显上升。GPT(ALT)：急性肝炎患者血清 GPT 活性明 显上升。 *α-酮酸去路 酮酸去路 1、通过转氨基作用生成非必须 AA 2、转变为糖类和脂类：转变为糖类的为生糖 AA，碳架多为 TAC 中间产物；转变为酮体的为生酮 AA，包括亮 包括亮 Leu 赖 Lys；既转变为糖又转变为酮体的为生糖兼生酮 AA，包括异亮 Ile 苯丙 Phe 酪 Tyr 苏 Thr 色 Trp 异亮 3、氧化供能：经 TAC 氧化磷酸化彻底分解为 CO2 和水释放能量。 **氨的来源、转运与去路 氨的来源、 氨的来源 来源：①主要来自 AA 脱氨基作用。②肠道吸收的氨（肠菌作用下 AA 脱氨基；尿素经肠道肠菌尿素酶 肠菌尿素酶水解生 肠菌尿素酶 成的氨） 。即蛋白质腐败产生的氨和尿素经肠道尿素酶水解产生的氨。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结 肠透析，就是为了减少氨的吸收。③肾小管上皮分泌的氨主要来自谷氨酰胺（细胞中 Gln 分解为氨和 Glu） 。 转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺 丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进 丙氨酸或谷氨酰胺 行代谢。 ⑴丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运到肝，肝为肌肉提供 G。 肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙 酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 ⑵谷氨酰胺（Gln）的运氨作用：主要以脑和肌向肝肾运氨 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液 循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺是氨的解毒剂，对氨具有 谷氨酰胺是氨的解毒剂， 谷氨酰胺是氨的解毒剂 运输、贮存和解毒作用。 运输、贮存和解毒作用 去路：①在肝合成尿素；②合成非必须 AA；③形成铵盐随尿排出；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺 Gln；⑤直接 排出。 *鸟氨酸循环，*部位，**过程，调节（考到问答题） 鸟氨酸循环， 部位， 过程 调节（考到问答题） 过程， 鸟氨酸循环 部位 鸟氨酸在肝加上 NH3、CO2 经系列反应最终重新生成鸟氨酸并产生尿素的过程。 过程：CO2 和 NH3 在 CPS-I 催化下生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸与天冬氨酸（Asp） 缩合成精氨酸代琥珀酸，后者裂解为精氨酸（Arg）和延胡索酸，Arg 由精氨酸酶催化释放一分子尿素和鸟氨酸形成 一个循环。 NH3+CO2+2ATP (CPS-I)→氨基甲酰磷酸 氨基甲酰磷酸(＋鸟氨酸，缩合)→胍氨酸 胍氨酸(＋天冬氨酸，缩合)→精氨酸代琥珀酸 精氨酸代琥珀酸(裂 氨基甲酰磷酸 胍氨酸 精氨酸代琥珀酸 解)→精氨酸 精氨酸[和延胡索酸，精氨酸酶催化精氨酸]→尿素 鸟氨酸 尿素+鸟氨酸 精氨酸 尿素 鸟氨酸。 尿素分子中一个 N 来自氨另一个来自天冬氨酸（Asp） 。氨基甲酰磷酸的合成、胍氨酸的合成这 2 步反应在肝细 胞线粒体内进行，均不可逆。此阶段消耗 2 个 ATP。瓜氨酸合成后经载体转运至胞液；尿素循环中天冬氨酸 Asp 通 过转氨基作用与多种 AA 联系；通过延胡索酸和天冬氨酸，将尿素循环与三羧酸循环联系起来。 调节：1、食物 Pr 的影响；2、CPS-I (氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ)的调节：AGA（N-乙酰谷氨酸）变构激活 CPS-I， AGA 由乙酰 CoA 和 Glu 在 AGA 合成酶催化下合成，Arg 是 AGA 合成酶的激活剂，故 Arg 浓度增加则尿素合成加 快；3、尿素合成酶系的调节，精氨酸代琥珀酸合成酶活性最低为限速酶。 尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分子尿素需消耗四分子 ATP；③精氨酸 代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；④尿素分子中的两个氮原子，一个来源于 NH3，一个来源于天冬氨酸。⑤循 环中消耗的天冬氨酸可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他 α-氨基酸获得氨基而再生； *高血氨症：肝昏迷氨中毒学说 高血氨症： 高血氨症 氨在肝中合成尿素是维持血氨来源与去路平衡的关键，肝功能严重损伤时使尿素合成障碍引起高血氨症。氨进 入脑部与 α-酮戊二酸合成 Glu，再加氨生成 Gln，导致 TAC 减弱使脑组织 ATP 生成减少引起脑功能障碍，严重时可 致昏迷。也可能是 Glu，Gln 增多因渗透压效应引发脑水肿。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析， 就是为了减少氨的吸收。 **GABA，牛磺酸，组胺，5-HT，多胺个来源与哪些 AA ，牛磺酸，组胺， ， L-谷氨酸 Glu 脱羧生成 γ-氨基丁酸 GABA，为抑制性神经递质，在脑及肾中活性很高； 氨基丁酸 半胱氨酸 Cys 氧化后再脱羧生成牛磺酸 牛磺酸； 牛磺酸 组氨酸 His 脱羧生成组胺 组胺，促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用； 组胺 色氨酸→5 羟色氨酸→5-羟色胺 羟色胺，神经递质，且具有强烈的缩血管作用； 羟色胺 鸟氨酸脱羧生成多胺 多胺（精脒和精氨） 。它们与细胞生长繁殖的调节有关。 多胺 *一碳单位及来源和生理功用 一碳单位及来 一碳单位及来源和生理功用 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（ 。一碳单位不能 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（one carbon unit） ）10资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，游离存在，常与 FH4 结合而转运和参加代谢。 体内的一碳单位有：甲基 (-CH3)、甲烯基 (-CH2-)、甲炔基 (=CH-)、甲酰基 (-CHO) 和亚氨甲基 (-CH=NH)。 一碳单位通常由其载体携带，可看作是一碳单位代谢的辅酶。常见的载体有四氢叶酸（FH4，其功能部位是 N5 和 N10）和 S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为 VitB12。 一碳单位主要来源于：Ser 丝、Gly 甘、His 组、Trp 色的分解代谢。 生理功用：1、作为合成嘌呤和嘧啶的原料参与核酸合成，将 AA 与核酸代谢联系起来；2、体内许多重要的生 理功能需要甲基化反应；3、一碳单位代谢障碍可致巨幼红细胞贫血；4、磺胺，抗肿瘤药物通过干扰细菌和肿瘤细 胞的 FH4 代谢影响其核酸合成而发挥药效 **Met 循环及生理意义 蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为 S-腺苷蛋氨 酸（SAM） 。SAM 也是一种一碳单位衍生物，其载体可认为是 S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。 从 蛋氨酸形成的 S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转变为同型半胱氨酸 Cys，然后再反方向重新合成蛋氨酸，这一循环 反应过程称为 S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。N5-CH3-FH4 可看作甲基间接供应体。 生理意义：1、SAM 提供甲基进行广泛甲基化反应；2、N5-CH3-FH4 提供甲基合成 Met 同时释放 FH4 参与一碳 单位代谢。 *巨幼红细胞贫血产生于一碳单位代谢和甲硫氨酸循环的关联 巨幼红细胞贫血产生于一碳单位代谢和甲硫氨酸循环的关联 催化 N5-CH3-FH4 供甲基使同型半胱氨酸 Cys 转变为生成 S-腺苷甲硫氨酸反应的 N5-CH3-FH4 转甲基酶的辅酶为 VitB12。 故 VitB12 缺乏时 N5-CH3-FH4 上甲基不能转移不仅不利于 S-腺苷 Met 的生成也不利于 FH4 的再生，引发一碳单 位转运障碍进而影响核酸合成，细胞分裂受阻，RBC 可以复制，但是无法分裂， RBC 越来越大，形成巨大的未成 熟 RBC，造成巨幼贫血。 **活性甲基： Met 与 ATP 作用生成 SAM 中的甲基 活性甲基： 活性甲基 甲硫氨酸分子含有 S-甲基，通过转甲基作用可以生成其他重要的活性物质。但其在转甲基之前，必须生成 S腺苷甲硫氨酸(SAM)，SAM 中的甲基为活性甲基，故 SAM 为甲硫氨酸的活化形式。甲硫氨酸通过甲硫氨酸循环提 供甲基给别的物质，同时自己重新生成循环利用。 常见的甲基化产物如：肾上腺素、肌酸、肉毒碱、胆碱等。 **活性硫酸： 含硫 AA 脱下的巯基氧化生成 H2SO4 再经 ATP 活化生成，即 PAPS。 活性硫酸： 活性硫酸 心肌损伤患者那种转氨酶和肌酸激酶升高？ 心肌损伤患者那种转氨酶和肌酸激酶升高？ 天冬氨酸氨基转移酶（AST） ，又称为谷草转氨酶（GOT）升高， MB 型肌酸激酶升高，肌酸激酶催化肌酸转化为磷酸肌酸，有 M 型（肌型）和 B 型（脑型）两种亚基，有三种 同工酶：MM 在骨骼肌，MB 在心肌，BB 在脑。 Tyr 与哪些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，帕金森综合症与其有何关联？ 与哪些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，帕金森综合症与其有何关联？ Tyr 羟化脱羧可生成 DA(多巴胺)，DA 生成障碍导致帕金森病。 DA 羟化生成 NE，再甲基化生成 E。 Tyr 在 Tyr 羟化酶作用下生成 dopa，再氧化脱羧聚合生成黑色素，当人体 Tyr 酶缺乏可致黑色素合成障碍导致 白化病。 Tyr 可在 Tyr 转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸，再经尿黑酸等中间产物变为延胡索酸和乙酰乙酸，代谢尿黑酸 的酶缺陷可致尿黑酸症。 第八章 核苷酸代谢 核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？ 核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？ 从头合成途径(de novo synthesis pathway)：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2 等简单物质为原料，经 过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。 补救合成途径(salvage synthesis pathway)：利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的途 径。 嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？ 嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？ 嘌呤：二氧化碳 天冬氨酸 二氧化碳、天冬氨酸 谷氨酰胺(Gln)、一碳单位 甘氨酸 甘氨酸(Gly) 二氧化碳 天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺 谷氨酰胺 一碳单位、甘氨酸 嘧啶：二氧化碳 天冬氨酸 二氧化碳、天冬氨酸 谷氨酰胺(Gln) 二氧化碳 天冬氨酸(Asp) 、谷氨酰胺 谷氨酰胺 嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？ 嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？ 嘌呤核苷酸的从头合成：在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤核苷酸。这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。 脑和脊髓无法进行此合成途径。过程：次黄嘌呤核苷酸 次黄嘌呤核苷酸（IMP）→腺苷酸及鸟苷酸（GMP）→三磷酸嘌呤核苷。嘌 次黄嘌呤核苷酸 呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的；先合成 IMP，再转变成 AMP 或 GMP；PRPP(磷酸核糖焦磷酸)是 5-磷 先合成 酸核糖的活性供体。 嘌呤核苷酸的补救合成：又称再利用合成途径。指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。这 一途径可在大多数组织细胞中进行。补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。体内某些组织器官，如 脑、骨髓等只能进行补救合成。 嘧啶核苷酸从头合成： 主要是在肝细胞胞液。 先合成嘧啶环， 再与磷酸核糖相连。 先合成 UMP， 再转变成 dTMP 和 CTP。 嘧啶核苷酸的补救合成：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。以嘧啶11资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，核苷的补救合成途径较重要。主要反应为：UR/CR + ATP → UMP/CMP；TdR + ATP → dTMP。 脱氧核糖核酸如何生成 何生成？ 脱氧核糖核酸如何生成？ 体内脱氧核糖核苷酸是通过相应的核糖核苷酸还原生成的。这种还原反应是由核糖核苷酸还原酶催化，在二磷 酸核苷（NDP）水平上进行的。 NDP(核糖核苷酸还原酶)→dNDP(+ATP,激酶)→dNTP(+ADP)→合成 DNA 的原料 第九章 物质代谢的联系与调节 饥饿时的体内代谢特点 1.短期饥饿（不能进食 1-3 天）肝糖原显著减少，血糖低，胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。 （1）肌肉蛋白质分解加强（肌占总 AA30％～40％） ； （2）糖异生作用增强（肝 80％，肾 20％） （来自 10％甘油，30％乳酸，40％AA） ； （3）脂肪动员加强；酮体生成增加（供肌，肾皮质，脑） ； （4）组织对葡萄糖的利用降低：此时脑仍以 G 供能为主； 能源 85％来自脂肪，余为蛋白质分解（输入 100gG 节约 50gPr 消耗） 2.长期饥饿 （1）脂肪动员进一步加强，脑利用酮体增加(占总耗 60％) （2）肌肉以脂酸为主要能源，保证酮体供脑； （3）肌肉蛋白质分解减少，负氮平衡改善；糖异生以乳酸、丙酮酸为原料； （4）肾糖异生作用明显增加。 关键酶或调节酶概念，它们催化反应的特点是什么？ 关键酶或调节酶概念，它们催化反应的特点是什么？ 调节酶或关键酶 key enzymes：代谢途径中一系列酶催化反应，其速度及方向是其中一个或几个具有调节作用 的酶的活性所决定。这些调节代谢的酶即为～。 调节酶或关键酶所催化反应特点： （1）所催化的反应速度最慢－－限速酶，酶的活性决定整个代谢的速度。 （2） 这类酶催化单向反应（非平衡反应） ，决定其途径方向； （3）酶活性受多种因素控制（底物、代谢物、效应剂） 。 酶的化学修饰，酶的变构调节(考到名词解释 考到名词解释) 酶的化学修饰，酶的变构调节 考到名词解释 小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部分特异结合， 酶的变构调节或别位调节 allosteric regulation： ： 引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。这种调节作用称之～。 被调节的酶称为变构酶或别位酶 allosteric enzymes。 化学修饰 chemical modification：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性 ： 的改变，此调节称为酶的化学修饰。 请列举五种肝脏特有代谢途径(在正常情况下， 其他组织器官很难或很少进行的代谢过程)， 并分别说明其生理意义。 请列举五种肝脏特有代谢途径 (1998 北医) 1、糖原合成：肌肉也可合成糖原，但其量无法与肝糖原相比。肝糖原可在糖供不足的情况下迅速的补充血糖。 2、糖原分解：肝有葡萄糖-6-磷酸酶，可将糖原分解为葡萄糖，维持血糖恒定，肌肉缺乏此酶，故肌糖原不能 补充血糖。 3、糖异生：肝在饥饿时可异生糖，也是用来补充血糖，肾在长期饥饿时，异生能力才加强。 4、合成尿素：肝将氨合成尿素解毒，若肝功受损，含产生高血氨症，严重的会发生肝昏迷。 5、合成酮体：酮体是机体重要的能源物质，尤其在长期饥饿时，因脑组织不能利用脂肪酸，此时，酮体对脑 组织能量的供给尤为重要。 的生物合成（复制） 第十章 DNA 的生物合成（复制） *中心法则（the central dogma） DNA 通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递 中心法则（ 中心法则 ） ： 给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。DNA 的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。 整合： 整合： 某些情况下病毒基因组通过基因重组方式参入宿主细胞基因组内并随宿主细胞复制和表达。 逆转录(reverse transcription)： 某些 RNA 病毒可以 RNA 为模板指导 DNA 合成，这种遗传信息传递方向与转录过 逆转录 ： 程相反。 逆转录酶(reverse transcriptase)： dNTP 为原料合成双链 DNA 的酶， 全称依赖 RNA 的 DNA 逆转录酶 ：能催化以 RNA 为模板， 聚合酶。逆转录酶有三种活性：1、以 RNA 为模板催化 DNA 合成；2、水解杂化链上的 RNA；3、以 DNA 为模板催化 DNA 合成。 *基因 基因(gene)：为生物活性产物编码的 DNA 功能片段。生物活性产物主要是蛋白质或各种 RNA。 基因 ： **半保留复制 半保留复制(semiconservative replication)（考到名词解释） ：DNA 复制时，母链 DNA 双螺旋解开成两股单链， 半保留复制 （考到名词解释） ： 各自作为模板，按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代 DNA 双链中，其中一股单链是从亲代完整地保留 过来，另一股单链则是完全重新合成。 *半不连续复制：DNA 双螺旋两股单链走行方向相反，而 DNA-pol 只有 5’-3’活性，故子链沿母链模板复制只能从 半不连续复制： 半不连续复制 5’向 3’延伸。顺解链方向的子链复制是连续的称领头链；另一股因复制方向与解链方向相反必须等解链到一定长 度再次生成引物才能进行复制，这股不连续复制的链为随从链。领头链连续复制而随从链不连续复制就是复制的半 不连续性。 复制叉： 复制叉： 复制时 DNA 双链解开分成二股单链?新链沿着张开的二股单链生成，复制中形成的这种 Y 字形的结构称12资料， 资料中的精品 09 影像同学订各科资料请联系林新铎 664566 影像同学订各科资料请联系 同学订各科资料请联系林新铎 “精品” 精品” 资料，为复制叉。 复制子(replicon)： 习惯上把两个相邻起始点之间的距离定义为一个复制子。复制子是独立完成复制的功能单位。 复制子 ： *领头链 领头链(leading strand)：DNA 复制方向是 5’-3’，顺着解链方向生成的子链，其复制是连续进行的，所得到一条连 领头链 ： 续片段的子链。 随从链(lagging strand)：复制方向与解链方向相反，须等待解开足够长度的模板链才能继续复制 ，所得到一条由不 随从链 ： 连续片段组成的子链 。 冈崎片段(Okazaki fragment)：复制过程中随从链的合成需多次生成引物形成一些不连续的 DNA 片段，这些片段称 冈崎片段 ： 冈崎片段。 即时校读作用(proofread)：当 DNA 复制过程中出现碱基错配时，有些 DNA 聚合酶（如原核生物的 polⅠ）可利用 即时校读作用 ： 其 3’-5’外切酶活性把错配碱基水解下来，同时利用其 5’-3’聚合酶活性补回正确配对的碱基，复制可以继续进行下 去，这种功能称为即时校读。 端粒(telomere)：真核生物染色体线性 DNA 分子末端的结构。1）维持染色体的稳定性；2）维持 DNA 复制的完整 端粒 ： 性。 DNA 突变： DNA 分子上 1 个或多个脱氧核糖核苷酸的异常变化，又称 DNA 损伤。 突变： 切除修复(excission repairing)： 是细胞内最重要的修复机制 ，主要由 DNA 聚合酶Ⅰ和连接酶完成。 切除修复 ： 重组修复(recombination repairing)： 损伤太大又不能及时修复的 DNA 可进行复制，由错误的模版复制的子链带有 重组修复 ： 错误甚至缺口，这种损伤需要重组修复，通过不断复制，把损伤链稀释掉。 cDNA(complementary DNA)： mRNA 为模板， 经逆转录合成的与 mRNA 碱基序列互补的 DNA 链， 称为 cDNA。 ( ) 以 **复制的分子基础和化学本质 复制的分子基础和化学本质 1．底物：以四种脱氧核糖核酸(deoxynucleotide triphosphate)为底物，即 dATP，dGTP，dCTP，dTTP。 2．模板(template)：以亲代 DNA 的两股链解开后，分别作为模板进行复制。 3．引发体(primosome)和 RNA 引物(primer)：引发体由引发前体与引物酶（primase）组装而成。引发前体是由 若干蛋白因子聚合而成的复合体；引物酶本质上是一种依赖 DNA 的 RNA 聚合酶（DDRP） 。 4．DNA 聚合酶（DNA dependent DNA polymerase, DDDP） ： **复制的基本规律 复制的基本规律半保留复制、双向复制、复制的不连续性 复制的基本规律 *参与复制的 DNA－pol 原核生物与真核生物的种类及作用 参与复制的 － 原核生物： 原核生物： pol Ⅰ 为单一肽链的大分子蛋白质，具有 5'→3'聚合酶活性、3'→5'外切酶活性和 5'→3'外 切酶的活性；其功能主要是去除引物、填补缺口以及修复损伤。 pol Ⅱ 具有 5'→3'聚合酶活性和 3'→5'外切酶活性，其功能不明。在 I，III 缺失的情况下起 作用，参与 DNA 的 SOS 修复 pol Ⅲ 是由十种亚基组成的不对称二聚体，具有 5'→3'聚合酶活性和 3'→5'外切酶活性，与 DNA 复制功能有关。 真核生物： 真核生物： pol α 延长随从链；起始引发，有引物酶活性 起始引发， 起始引发 pol β 低保真度的复制，应急修复， 低保真度的复制，应急修复，只在其他聚合酶无活性时才发挥作用。 pol γ 参与线粒体 DNA 复制 polε 与 DNA 损伤修复、校读和填补缺口有关 pol δ 延长领头链；延长子链，解螺旋酶活性 延长子链， 延长子链 **复制高保真依赖机制：①遵守严格的碱基配对规律；②在复制时对碱基的正确选择；③对复制过程中出现的错误 复制高保真依赖机制： 复制高保真依赖机制 及时进行校正。 *参与原核生物 DNA 复制的各种酶与蛋白质及其作用（考到问答题） 复制的各种酶与蛋白质及其作用（考到问答题） 参与原核生物 名称 功能 名称 功能 DnaA 蛋白 解螺旋酶(DnaB 蛋白) DnaC 蛋白 引物酶 DNA 连接酶 辨认起始点 解开 DNA 双链 协助解螺旋酶 催化 RNA 引物生成 连接缺口 SSB 拓扑异构酶 DNA 聚合酶Ⅲ DNA 聚合酶Ⅰ 稳定解开的单链 理顺 DNA 链 催化 DNA 子链延长 即时校读；延长冈崎片 段原核生物(**)与真核生物 DNA 复制的基本过程 原核生物 与真核生物 1．复制的起始： 1）DnaA 蛋白辨认、结合到复制起始点上。 2）DnaA 与 DNA 形成复合物，引起局部解链。 3）DnaB（解螺旋酶）在 DnaC 协助下结合于初步打开的双链，并用其解螺旋酶活性，使双链解开足够用于复 制的长度，并且逐步置换